ويکيپېډيا

انټي باډي

انټي باډي (Ab) چې د اميونوګلوبلين (Ig) په نوم هم پېژندل کېږي، د Y په بڼه يو لوی پروټين دي چې د مدافعتي سيستم له خوا د پيتوجينيک باکترياوو او وايرسونو په څېر بهرنيو شيانو د پېژندنې او د هغې د بې اغېزې کولو لپاره کارول کېږي. انټي باډي د پيتوجين (د ناروغيو عامل) يو بې ساريی ماليکول پېژني، کوم چې انټيجين بلل کېږي. د انټي بايد د «Y» په هر سر کې يو پيراټوپ (يو قلف ته ورته) وي، کوم چې په انټيجين يو ځانګړی ايپيټوپ (يوې کيلي ته ورته) لپاره ځانګړی شوی وي، د کوم په مټ چې په سم ډول د دې دوه جوړښتونو يو له بل سره يو ځای کېدو کې مرسته کېږي. د دې يو ځای کېدو د طريقې په کارولو سره، يو انټي باډي د مدافعتي نظام په نورو برخو کې د بريد لپاره د کوم مايکروب يا عفوني شوې حجره په نښه کوي، يا نېغ په نېغه هغه له اغېز څخه غورځوي ( د بېلګې په ډول، د وايرس د کومې برخې په مخنيوي سره چې د هغې د بريد لپاره اړينه وي).[۱][۲][۳]

د مدافعتي سيستم سره د ميليونونه جلا جلا انټيجين په پېژندنه کې د مرستې کولو لپاره، انټي باډي په دواړو سرونو کې د انټيجين نښلونکې برخې په يو ډول په پراخه ډولونو کې منځ ته راځي. د دې په عکس، د انټي باډي پاتې برخه په پرتليز ډول ثابته ده. دا يواځې په څو مختلفو حالتو کې موجوده وي، کومه چې د انټي باډي قسم او ايزوټايپ روښانه کوي: IgA, IgD, IgE, IgG او IgM. د انټي باډي د بدنې په ثابته برخه کې د مدافعتي سيستم له نورو برخو سره په تعامل کې شاملې برخې شاملې دي. په همدې بنسټ د قسم (ډول) له يو شمېر جوړښتي خصوصياتو پرته، له انټيجين سره تر يو ځای کېدو وروسته، د انټي باډي له خوا پيل شوي فعاليت ټاکل کېږي. له بېلا بېلو طبقو څخه انټي باډيز له دې امله هم مختلف دي چې دا په بدن کې چېرته او د مدافعتي غبرګون په کوم پړاو کې خوشې کېږي.

د B او T حجرو سره يو ځای، انټي باډي د تطبيقي مدافعتي سيستم تر ټولو مهمه برخه جوړوي. دوی په دوه بڼو کې منځ ته راځي: يوه يې هغه ده چې د B حجرې پورې نښتې او دويمه يې حل کېدونکې بڼه او نښتې نه ده او د وينې د پلازما په څېر له حجرو څخه ورهاخوا مايعاتو کې موندل کېږي. په ابتدايي ډول ټول انټي باډي د لومړۍ بڼې وي، يعنې د B حجرې په سطحې پورې نښتي وي – له همدې امله دوی ته د B-cell تر لاسه کوونکي (BCR) ويل کېږي. له يو انټيجين BCR سره تر نښتلو وروسته، B حجره فعالېږي، تر څو يا خو د پلازما په حجرو کې زياته او توپير وکړي،  کومه چې د ورته پاراټوپ سره يو ځای حل شوي انټي باډي ترشح کوي، يا په ميموري B حجرو کې خپرېږي او توپير منځ ته راوړي، کومې چې په بدن کې پاتې کېږي، څو انټيجين ته د اوږدې مودې خونديتوب وړتيا ورکړي. محلول انټي باډي د وينې او نسجونو د مايعاتو تر څنګ، په ډېرو نورو ترشحاتو کې خارجېږي. له دې امله چې دا مايعات په دوديز ډول د «هومور» په توګه پېژندل کېږي، په همدې بنسټ انټي باډي منځګړي مدافعتي قوت کله کله د «هومورال» مدافعتي قوت، يا د دې برخه بلل کېږي. حل کېدونکي د Y شکل لرونکي واحدونه په انفرادي ډول د «مونومورز» په توګه، يا له دوه څخه تر پنځو واحدونو د مخلوط په توګه منځ ته راځي.[۴][۵]

انټي بايډ «ګلايکوپروټينز» دي چې د «اميونوګلوبلين» پیاوړې کورنۍ سره اړه لري. د انټي باډي او «اميونوګلوبلين» اصطلاحات ډېر ځله يو د بل پر ځای کارول کېږي، که څه هم د انټي باډي اصطلاح کله کله د پټې، حل منونکې بڼې لپاره ځانګړې وي، دا معنا چې د B-cell تر لاسه کوونکو څخه پرته.[۶][۷]

جوړښت

سمول

انټي باډي شا اوخوا د 10 nm اندازې لرونکي درانده (~150 kDa) پروټين وي چې په درې کروي برخو کې تنظیم شوي دي، کوم چې نږدې Y شکل جوړوي. [۸]

په انسانانو او ډېريو تي لرونکو کې، د يو انټي باډي واحد په څلورو «پولي پيپټايډ» ځنځيرونو مشتمل وي؛ دوه يې يو شان درانده ځنځيرونه او دوه يې يو شان سپک ځنځيرونه دي، کوم چې په «ډيسلفايډ» پيوندونو يو له بل سره تړل شوي وي. هر ځنځير د سيمو يوه لړۍ وي: هر يو يې د نږدې ۱۱۰ امينو اسيډونو يو څه ورته لړۍ لري. دا سيمې عموماً په مستطيل ډول ساده شويو «سکيميټکس» بڼه کې ښودل کېږي. سپک ځنځيرونه يې د يوې متغيرې سيمې VL او يوې ثابتې سيمې CL لرونکي وي، په داسې حال کې چې درانده ځنځيرونه يې د يوې متغيرې سيمې VH او له درې څخه تر څلورو ثابتو CH1, CH2, ... لرونکي وي.[۹][۱۰]

له جوړښتي پلوه هر انټي باډي په انټيجين پورې نښلېدلو دوه برخو (Fab) هم وېشل کېږي، په کومو کې چې هر يو يې يوه VL, VH, CL او CH1 سيمه لري، همدا راز د کريسټل کېدو وړ يوه برخه (Fc)، د Y شکل بدنه جوړوي. د دوی په منځ کې د درندو ځنځيرونو يوه تاوېدونکې ځوړنده سيمه (چپراس ډوله) ده، د کومې نرمي چې په مختلفو واټنونو کې د «اپيټوپز» (کړيو) له جوړو سره د نښلولو، د مرکب د جوړولو او اغېز کونکو ماليکولونه په ډېرې اسانۍ سره نښلېدو په برخه کې له انټي باډي سره مرسته کوي.[۱۱][۱۲]

د وينې د پروټينو د «اليکټروفورسس» په معاينه کې، انټي باډي تر ټولو وروستي، ګاما ګلوبلين برخې ته لېږدول کېږي. د دې په عکس، ډيری ګاما-ګلوبلين انټي باډي دي، همدا لامل دی چې دا دوه اصطلاحات له تاریخي پلوه يو د بل پر ځای کارېږي، لکه چې د Ig او Y نښې وې. دا مختلف اصطلاحات د مطابقت د نه کره والي او Y درندو ځنځيرونو سره د ګډوډېدو له امله له استعمال څخه وغورځېدل، کوم چې د انټي باډي د IgG بڼې خصوصيت لري. [۱۳][۱۴]

د انټي جين د نښلېدو سيمه

سمول

متغيرو سيمو ته FV سيمه هم ويل کېږي، دا د Fab يوه فرعي سيمه ده چې په يو انټيجين پورې نښتې وي. په ډېر ټاکلي ډول، هره متغيره سيمه درې ډېرې متغېرې سيمې لري – په دې ځای کې ليدل کېدونکې امينو اسيډ له يو انټي باډي څخه تر بل انټي باډي پورې زيات مختلف وي. کله چې پروټين سره تاو شي، نو دا سيمې د انټي باډي په سطحه يو بل ته نږدې واقع د β-strands درې کړيو لړۍ منځ ته راوړي. دا کړۍ د ټاکونکو بشپړونکو سيمو (CDRs) په نوم پېژندل کېږي، ځکه د دې شکل د انټيجين شکل بشپړوي. له هرو درندو او سپکو ځنځيرونو څخه درې CDRs په يو ځای د انټي باډي نښلونکې سيمه جوړوي چې د هغې شکل د يوې کڅوړې څخه نيولې بيا تر يو کوچني انټيجين نښلونکي پورې هر ډول کېدای شي، يا يوه ستره سطحه وي، يا يو خپور شوی وي چې په انټيجين کې په يو کانال پورې نښتی وي. په هر حال، عموماً، يواځې يو څو پاتې شوني د اتصال انرژۍ له ډېرې برخې سره مرسته کوي.[۱۵]

د دوه ورته انټي باډي نښلونکو سيمو شتون د انټي باډي ماليکولونو سره مرسته کوي چې د څو سيمو لرونکي انټيجين سره په سختۍ ونښلي (د باکتريا د حجرو په ديوالونو کې پولي سيکرايډز، يا په يو څه واټن کې د نورو سيمو تکرارونکي سيمې)، د دې تر څنګ د انټي باډي د مجموعې او د لويو انټيجين انټي باډي د مجموعو د جوړولو سره مرسهت کوي. د دې په پايله کې منځ ته راغلی متقابل-تړونکی د مدافعتي سيستم د نورو برخو په فعالولو کې خپله ونډه لري. [۱۶]

د CDRs جوړښت د Chothia et al او په وروستيو کې د North et al او Nikoloudis et al په مټ راټول او ډلبندي شوي دي. په هر حال، يواځې د يو ساکن جوړښت په کارولو سره د انټي باډي د نښلونکې سيمې تشريح کول، د انټي باډي پر فعالیت او ځانګړتياو پوهېدل او خصوصيات محدودوي. د انټي باډي د جوړښت د وړاندوينې د ښه کولو او په پیاوړتيا سره د نښتي CDR کړۍ او متصل کېدونکو د نقل او حرکت په نظر کې نيولو سره، د انټي باډي «پيراټوپس» بايد د بدلېدونکو شونتياوو سره په محلول کې په خپل منځ کې بدلېدونکو حالتونو په توګه بيان شي.[۱۷][۱۸][۱۹][۲۰]

د مدافعتي شبکې د تيورۍ په کارچوکاټ کې، CDRs ته د idiotypes نوم هم ورکول کېږي. د مدافعتي شبکې د تيورۍ تر مخې، تطبيقي مدافعتي سيستم د idiotypes تر منځ د تعامل په مټ منظم کېږي.

سرچينې

سمول
  1. ↑ Rhoades RA, Pflanzer RG (2002). Human Physiology (5th ed.). Thomson Learning. p. 584. ISBN 978-0-534-42174-8.
  2. ↑ Janeway C (2001). Immunobiology (5th ed.). Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  3. ↑ Litman GW, Rast JP, Shamblott MJ, Haire RN, Hulst M, Roess W, Litman RT, Hinds-Frey KR, Zilch A, Amemiya CT (January 1993). "Phylogenetic diversification of immunoglobulin genes and the antibody repertoire". Molecular Biology and Evolution. 10 (1): 60–72. doi:10.1093/oxfordjournals.molbev.a040000. PMID 8450761.
  4. ↑ Borghesi L, Milcarek C (2006). "From B cell to plasma cell: regulation of V(D)J recombination and antibody secretion". Immunologic Research. 36 (1–3): 27–32. doi:10.1385/IR:36:1:27. PMID 17337763. S2CID 27041937.
  5. ↑ Pier GB, Lyczak JB, Wetzler LM (2004). Immunology, Infection, and Immunity. ASM Press. ISBN 978-1-55581-246-1.
  6. ↑ "MeSH Browser – Immunoglobulins". meshb.nlm.nih.gov. بياځلي په 2020-10-25.
  7. ↑ Rhoades RA, Pflanzer RG (2002). Human Physiology (5th ed.). Thomson Learning. p. 584. ISBN 978-0-534-42174-8.
  8. ↑ Reth M (August 2013). "Matching cellular dimensions with molecular sizes" (PDF). Nature Immunology. 14 (8): 765–7. doi:10.1038/ni.2621. PMID 23867923. S2CID 24333875. خوندي شوی له the original (PDF) on 2018-05-02. بياځلي په 2022-10-13.
  9. ↑ Woof JM, Burton DR (February 2004). "Human antibody-Fc receptor interactions illuminated by crystal structures". Nature Reviews. Immunology. 4 (2): 89–99. doi:10.1038/nri1266. PMID 15040582. S2CID 30584218.
  10. ↑ Barclay AN (August 2003). "Membrane proteins with immunoglobulin-like domains—a master superfamily of interaction molecules". Seminars in Immunology. 15 (4): 215–23. doi:10.1016/S1044-5323(03)00047-2. PMID 14690046.
  11. ↑ Putnam FW, Liu YS, Low TL (April 1979). "Primary structure of a human IgA1 immunoglobulin. IV. Streptococcal IgA1 protease, digestion, Fab and Fc fragments, and the complete amino acid sequence of the alpha 1 heavy chain". The Journal of Biological Chemistry. 254 (8): 2865–74. doi:10.1016/S0021-9258(17)30153-9. PMID 107164.
  12. ↑ Delves PJ, Martin SJ, Burton DR, Roitt IM (2017). Roitt's essential immunology (in انګليسي) (13th ed.). Chichester, West Sussex. ISBN 978-1-118-41577-1. OCLC 949912256.{{cite book}}: CS1 maint: location missing publisher (link)
  13. ↑ "MeSH Browser – gamma-Globulins". meshb.nlm.nih.gov. بياځلي په 2020-10-18.
  14. ↑ "Recommendations for the nomenclature of human immunoglobulins". Journal of Immunology. 108 (6): 1733–4. June 1972. PMID 5031329.
  15. ↑ Janeway C (2001). Immunobiology (5th ed.). Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  16. ↑ Janeway C (2001). Immunobiology (5th ed.). Garland Publishing. ISBN 978-0-8153-3642-6.
  17. ↑ Al-Lazikani B, Lesk AM, Chothia C (November 1997). "Standard conformations for the canonical structures of immunoglobulins". Journal of Molecular Biology. 273 (4): 927–48. doi:10.1006/jmbi.1997.1354. PMID 9367782.
  18. ↑ North B, Lehmann A, Dunbrack RL (February 2011). "A new clustering of antibody CDR loop conformations". Journal of Molecular Biology. 406 (2): 228–56. doi:10.1016/j.jmb.2010.10.030. PMC 3065967. PMID 21035459.
  19. ↑ Nikoloudis D, Pitts JE, Saldanha JW (2014). "A complete, multi-level conformational clustering of antibody complementarity-determining regions". PeerJ. 2 (e456): e456. doi:10.7717/peerj.456. PMC 4103072. PMID 25071986.{{cite journal}}: CS1 maint: unflagged free DOI (link)
  20. ↑ Fernández-Quintero ML, Georges G, Varga JM, Liedl KR (2021). "Ensembles in solution as a new paradigm for antibody structure prediction and design". mAbs. 13 (1): 1923122. doi:10.1080/19420862.2021.1923122. PMC 8158028. PMID 34030577.
"https://ps.wikipedia.org/w/index.php?title=انټي_باډي&oldid=300984" نه اخيستل شوی